Synthèse et étude de complexes biomimétiques du site actif des catalases à manganèse : étude mécanistique de la réaction de dismutation du peroxyde d'hydrogène

Les catalases a manganese issues de bacteries ont pour role biologique de detruire le peroxyde d'hydrogene en catalysant sa dismutation en oxygene et en eau. Leur site actif est compose de deux ions manganese lies par un carboxylate et deux ligands derivants de molecules d'eau. Au cours de la reaction de catalase, les ions manganese oscillent entre les degres d'oxydation bis-MnII et bis-MnIII. Aucun intermediaire reactionnel n'est connu ou caracterise a ce jour. Afin de comprendre le fonctionnement de ces enzymes, nous avons synthetise deux series de complexes binucleaires du manganese. La premiere serie de complexes est basee sur des ligands binucleants de type phenolate, les ions manganese sont au degre d'oxydation bis-MnII et MnIIMnIII. La seconde serie est composee de complexes bis(ae-oxo) de ligands tripodes, les ions manganese sont au degre d'oxydation bis-MnIII et MnIII MnIV. Ces complexes ont ete caracterises par diffraction des rayons X, spectroscopie RPE, RMN, U. V. Visible et infrarouge, spectrometrie de masse et par mesure de leur susceptibilite magnetique en fonction de la temperature. La reactivite avec le peroxyde d'hydrogene a ete etudiee du point de vue cinetique et mecanistique. Des experiences de marquages isotopiques nous ont permis de proposer un mecanisme reactionnel pour chaque type de complexe. Ces observations ont ensuite ete utilisees pour proposer un mecanisme reactionnel pour les catalases a manganese.