Hydrolyse pepsique, trypsique et chymotrypsique de la lactoferrine bovine après traitements thermiques

Introduction Certaines proteines laitieres allergisantes peuvent s’echapper a la degradation proteolytique, en raison de leur structure globulaire qui leur confere une grande resistance a la digestion. Il apparait que plusieurs facteurs peuvent affecter leur digestibilite parmi eux le traitement thermique. L’objectif de ce travail, est d’evaluer l’impact d’une hydrolyse pepsique, trypsique et chymotrypsique sur la lactoferrine bovine apres un traitement thermique a deux concentrations differentes. Methodes La lactoferrine (Lf) est mise en solution aux concentrations de 40 et 400 μg/mL dans du tampon phosphate pH 6,8 puis un chauffage a 72 °C, 85 °C, 95 °C et 105 °C lui est applique pendant 5 min. Les echantillons chauffes et non chauffes sont ensuite dilues au (½) dans un tampon citrate et sont soumis par la suite a une hydrolyse pepsique (E/S 2 %), trypsique et chymotrypsique (E/S 1 %) a 37 °C pendant 2 heures. Un SDS-PAGE des produits liberes est realise afin d’evaluer le degre d’hydrolyse. Resultats Les profils elctrophoretiques de la Lf non chauffee et hydrolysee revelent une degradation partielle de la proteine plus importante par rapport aux echantillons traites thermiquement. Les profils electrophoretiques de la Lf chauffee et hydrolysee montrent l’apparition des bandes correspondant a des peptides avec des poids moleculaire (PM) variables et la formation des agregats de hauts PM pour les echantillons chauffes a 85 °C, 95 °C et 105 °C et hydrolyses aux concentrations de 200 μg/mL. Discussion L’hydrolyse trypsique/chymotrypsique est plus importante que l’hydrolyse pepsique. Ceci peut s’expliquer par le mode d’action des enzymes ; des tests in vitro ont revele que la Lf subit uniquement une hydrolyse limitee par les enzymes intestinales liberant principalement des fragments de poids moleculaire eleves [1] . Conclusion L’hydrolyse pepsique, trypsique et chymotrypsique de la lactoferrine bovine traitee thermiquement semble indiquer que la proteine denaturee est plus resistante a la digestion qu’a son etat natif.