Beobachtungen über das Verhalten von Hämopexin und Haptoglobin bei Anämien

Im menschlichen Serum finden sich zwei voneinander unabhangige Serumproteine, die in den Kreislauf gelangtes Hamoglobin bzw. Ham zu binden in der Lage sind. Bei den schon langer bekannten Haptoglobinen handelt es sich um ein System mehrerer Komponenten, es lassen sich drei vererbbare Gruppen (Hp 1—1, Hp 2—1, Hp 2—2) unterscheiden (1); daneben wurde eine weitere Gruppe (Hp 2—1 mod) beschrieben. Die Haptoglobine sind in ihrer physikochemischen Struktur schon weitgehend bekannt (2); sie binden nach Javid, Fischer und Spaet (3) sowie Biserte u. Mitarb. (4) nur Hamoglobin. Da der Hb-Hp-Komplex wegen seiner Grose (Molekulargewicht mindestens 150000) nicht in das Ultrafiltrat der Niere ubertreten kann, hat der Organismus eine Art Sparmechanismus zum Schutze vor zu grosen Eisenverlusten zur Verfugung. Wahrend bei entzundlichen, neoplastischen und rheumatischen Krankheiten, bei Myokardinfarkten und Nephrosen erhohte Hp-Mengen im Blute gefunden wurden, zeigen hamolytische Anamien, perniziose Anamien und Leberparenchymschaden eine Verminderung des Hp (2).